|
| Udgave: |
Forår 2013 NAT |
| ECTS points: |
7,5 |
| Point: |
7,5 |
| Blokstruktur: |
3. blok |
| Fagområde: |
andet |
| Varighed: |
1 blok |
| Omfang: |
Forelæsninger i alt 13 timer, eksaminatorier i alt 22 timer |
| Institutter: |
Biologisk Institut |
| Uddannelsesdel: |
Bachelor niveau |
| Kontaktpersoner: |
Karen Skriver, Biologisk Institut, (KSkriver@bio.ku.dk), 35321712 (dagligt 12-13). |
| Andre undervisere: |
Birthe B. Kragelund, Kaare Teilum og Jakob Winther |
| Skema- oplysninger: |
Se venligst kursushjemmesiden for oplysninger vedr. forelæsninger og regneøvelser |
| Skema- oplysninger: |
 Vis skema for kurset
Samlet oversigt over tid og sted for alle kurser inden for Lektionsplan for Det Naturvidenskabelige Fakultet Forår 2013 NAT |
| Undervisnings- form: |
Forelæsninger og eksaminatorier |
| Formål: |
Undervisningen vil give de studerende en grundlæggende teoretisk og praktisk forståelse for proteiners struktur og funktion. |
| Indhold: |
Teoretisk grundkursus i proteinkemi og enzymologi. I kurset gennemgås aminosyrernes kemi, proteiners strukturelle niveauer, proteinstrukturbestemmelse, proteinstabilitet, proteinfleksibilitet, enzymkinetik og enzymmekanismer, protein-ligand interaktioner, membranproteiner samt proteinmodifikationer. Under denne gennemgang lægges vægt på betydningen for proteinfunktion og forståelsen af relevante sygdomme og behandling af disse |
| Kompetence- beskrivelse: |
De studerende opnår indblik i sammenhængen mellem proteiners kemisk-fysiske egenskaber og deres funktion. |
| Målbeskrivelse: |
For at opnå karakteren 12 skal den studerende kunne følgende i relation til proteiner på overbevisende vis:
Redegøre for aminosyrernes struktur, herunder visse posttranslationelle modifikationer, og funktionelle egenskaber
Redegøre for og beskrive primær- sekundær, tertiær og kvartenærstruktur
Redegøre for proteinmodifikationer i forbindelse med sekretorisk transport
Redegøre for betydningen af proteinstruktur for proteinfunktion
Redegøre for kovalente og ikke-kovalente interaktioner og fysiske kræfter af betydning for proteiner, herunder vands betydning for samme.
Beskrive og demonstrere forståelse for anvendelsen af metoder til analyse af proteinstrukturer (fluorescens spektroskopi, absorbtion, massespektrometri, cirkulær dikroisme, NMR-spektroskopi, røntgen diffraktion, krystallisation)
Beskrive og demonstrere forståelse for metoder, der benyttes til proteinoprensning (kromatografi og elektroforese)
Analysere, identificere og klassificere proteinstrukturer, herunder proteinklasser og udvalgte proteinmotiver samt kunne anvende og forstå databaser (SCOP, CATH, PDB)
Redegøre for almindelige begreber og analysemetoder inden for proteinevolution (lineær alignment, divergent/konvergent evolution, ortolog/paralog)
Redegøre for kinetik og –termodynamik i relation til enzymfunktion og proteinstabilitet
Beregne og forstå kinetiske og termodynamiske parametre (KM, Vmax, v0, kcat, KI, Ka, Keq, Kd, m, Cm, Tm, ∆G, ∆H, ∆S)
Tolke resultater for kinetiske og termodynamiske analyser af proteiner
Redegøre for steady-state og Michaelis-Menten enzymkinetik
Definere enzym, cofaktor, coenzym, holo- og apoenzym
Redegøre for og beskrive hvorledes enzymaktivitet kan reguleres in vivo og in vitro (hæmmere, regulatoriske enzymer, allosteri, feedback inhibering, reversibel kovalent modifikation, fosforylering, zymogen)
Redegøre for enzymatisk og inhibitorisk kontrol af blodkoagulations- og fordøjelsessystemet
Beskrive og forklare enzymmekanismer og –funktion (serinproteaser, glykosidaser (lysozym), metalloenzymer, syre-base katalyse, kovalent katalyse, metalion katalyse, nukleofil)
Redegøre for og beskrive proteinfoldning og -misfoldning samt proteinstabilitet
Beskrive assisteret proteinfoldning og chaperoner
Anvende og vurdere anvendeligheden af metoden dobbelt reciprokt plot til bestemmelse af kinetiske parametre
Beskrive strukturelle og funktionelle aspekter af protein-ligand interaktioner
Anvende og vurdere thermodynamiske og ligevægtsanalyser af protein-ligand interaktioner
Forklare allosteri og kooperativitet
Anvende og vurdere Hill plots og Scatchard plots til beregning af parametre af relevans for ligand-binding, herunder allosteri og kooperativitet
Redegøre for struktur og funktion af hæmoglobin, herunder også regulering, inhibering og relaterede sygdomme
Redegøre for protein eksport ud af cellen
Redegøre for biologiske membraners opbygning og topologi af membranproteiner
Redegøre for hydropati plot
Redegøre for membranproteiners funktion, især som transportører af hydrofile stoffer
Analysere og løse problemstillinger af proteinkemisk karakter i relation til en eller flere af kursets emneområder.
|
| Lærebøger: |
Nelson & Cox (2008) Principles of Biochemistry, 5. udg., W.H. Freeman and Company. Opgaver og noter til Proteinkemi og Enzymologi I for molekylær biomedicin, Biologisk Institut, 2011. |
| Tilmelding: |
På selvbetjeningen på
KUnet i perioden 15. november - 1. december. |
| Faglige forudsætninger: |
Pensum i alle kurser fra 1. og 2. blok forudsættes bekendt. |
| Eksamensform: |
4 timers skriftlig eksamen uden hjælpemidler. Karakter efter 7 trinsskala, intern censur.
Reeksamen: 4 timers skriftlig prøve - hvis 10 eller færre tilmeldte bliver eksamensformen ændret til mundtlig prøve bestående af en 30 min. mundtlig eksamen på baggrund af to hovedspørgsmål, 30 min. forberedelse uden hjælpemidler (bortset fra papir, skriveredskaber og lommeregner). Karakter efter 7-trins-skalaen og intern censur. |
| Eksamen: |
Skriftlig prøve d. 9. april 2013.
Reeksamen: BEMÆRK at reeksamensformen er ændret til mundtlig prøve d. 25. juni 2013.
Såfremt der er 10 eller færre tilmeldte til reeksamen, ændres eksamensformen til mundtlig. |
| Kursus hjemmeside: |
 |
| Undervisnings- sprog: |
Kun dansk
|
| Sidst redigeret: |
30/5-2013 |